Ronald Ríos Santacruz, egresado del pregrado en Química de la Universidad del Valle, es autor de un artículo científico publicado recientemente (04/02/2026) en la revista Nature, una de las publicaciones académicas de mayor impacto en el ámbito científico internacional: Integrated structural dynamics uncover a new B12 photoreceptor activation mode (La Dinámica estructural integrada revela un nuevo modo de activación de fotorreceptores B12).
Ronald realizó su tesis de pregrado en 2017, con el profesor Rodolfo Moreno Fuquen, en el grupo de cristalografía, campo en el que la Universidad ha sido históricamente un referente nacional. Inmediatamente aplicó a una convocatoria para realizar estudios de Maestría–Doctorado en la Universidad de Estrasburgo (Francia).
Motivado por el enfoque de su investigación, continuó su doctorado en la Universidad de Grenoble Alpes, al sur de Francia, institución en la que desarrolló la investigación que dio lugar a la publicación en Nature, y cuya tesis fue defendida en septiembre de 2024, no sin antes compartir sus primeros resultados con la comunidad Univalluna en un seminario realizado en mayo de 2023, lo que evidencia la continuidad del vínculo académico del egresado con su alma máter.
Su trabajo doctoral se inscribe en el campo de la cristalografía resuelta en el tiempo aplicada a proteínas, una disciplina que permite observar, casi “en cámara lenta”, cómo las proteínas cambian su estructura mientras funcionan. En particular, la investigación se centró en comprender con nivel de detalle, y mediante el uso de aceleradores de partículas, cómo ciertas proteínas fotosensibles captan la luz y la transforman en una señal química que termina generando una respuesta biológica, utilizando derivados de la vitamina B12 , que actúan como fotoreceptores, una función recientemente descubierta.
El estudio describe paso a paso este proceso, desde los primeros instantes tras la absorción de luz (en nanosegundos) hasta cambios estructurales más amplios que se manifiestan en milisegundos, mostrando cómo un evento inicial desencadena transformaciones moleculares.
El estudio describe paso a paso este proceso, desde los primeros instantes tras la absorción de luz (en nanosegundos) hasta cambios estructurales más amplios que se manifiestan en milisegundos, mostrando cómo un evento inicial desencadena transformaciones moleculares.
Para ello Ronald trabajó en infraestructuras científicas de frontera, donde se emplean grandes aceleradores de partículas, como sincrotrones y láseres de electrones libres de rayos X (X-ray Free Electron Lasers), como la Instalación Europea de Radiación Sincrotrón (ESRF, por sus siglas en inglés) ubicadas en el campus europeo de fotones y neutrones en Grenoble y láseres de electrones libres de rayos X ubicados en Suiza, Japón y Estados Unidos.
Estas instalaciones (Láseres de rayos X), de las cuales existen solo cinco en el mundo, permiten generar pulsos de rayos X extremadamente intensos y breves, capaces de capturar procesos ultrarrápidos antes de que la muestra se destruya. Gracias a estas herramientas, fue posible identificar intermediarios químicos nunca antes reportados, clave para entender cómo la absorción de luz desencadena la cascada de cambios moleculares que llevan a la activación de la proteína.
Desde el punto de vista biológico, la proteína estudiada cumple una función protectora en bacterias: en la oscuridad bloquea la expresión genética, pero al detectar luz se desensambla y permite la activación de genes que producen carotenoides, compuestos que protegen al ADN de la radiación solar. Comprender este mecanismo conecta un evento microscópico —la absorción de un fotón— con una respuesta biológica macroscópica.
Entendiendo la investigación
Imaginemos que dentro de las células de algunos organismos existen sensores diminutos de luz, como si fueran interruptores inteligentes. Estos sensores son proteínas llamadas fotorreceptores y gracias a ellas los seres vivos pueden ver, aprovechar la luz del sol para producir energía o ajustar el “reloj interno” que regula el sueño y la vigilia (ritmo circadiano).
En ciertos tipos de bacterias, uno de estos sensores funciona de una manera especialmente curiosa: usa la vitamina B12 como si fuera una antena que detecta la luz. Normalmente la vitamina B12 es conocida por ayudar a las enzimas a realizar reacciones químicas cuando hay calor. Pero en este caso es la luz, y no el calor, la que pone todo en marcha. Durante mucho tiempo los científicos no entendían cómo ocurría este proceso y aquí es donde entra la investigación de nuestro egresado:
El estudio de Ronald se centra en una proteína llamada CarH, que actúa como un interruptor activado por la luz. En la oscuridad, CarH forma un tetrámero, es decir un conjunto de cuatro piezas idénticas de CarH unidas entre sí, pero cuando es estimulada con luz se rompe un pequeño enlace dentro de la vitamina B12, como si se cortara la cuerda que mantenía todo unido.
Esa ruptura desata una reacción en cadena: la vitamina cambia de forma y crea una estructura intermedia nueva, nunca antes observada, que funciona como un puente. Este puente mantiene unida la vitamina a la proteína durante un tiempo hasta que el sistema se reorganiza por completo. Finalmente la proteína se “desarma”, las cuatro piezas se separan y CarH queda activada.
Lo más interesante es que este paso intermedio es lo que distingue a CarH de otras proteínas que usan vitamina B12 pero activándola térmicamente. Aquí la luz inicia el proceso y el tiempo se encarga de completarlo, conectando los efectos instantáneos de la luz con cambios biológicos más lentos y duraderos. En conjunto este trabajo nos da una especie de película a cámara lenta de cómo una proteína “ve” la luz y responde a ella.
Más allá del aporte a la ciencia fundamental, el estudio abre importantes posibilidades de investigación futura, especialmente en campos como la optogenética, la regulación génica controlada por luz y el diseño de sistemas para liberación dirigida de fármacos. El artículo es resultado del trabajo colaborativo de un equipo internacional de cerca de 50 investigadores y combina múltiples técnicas experimentales y teóricas, lo que resalta su carácter interdisciplinario y su impacto potencial en diversas áreas de la ciencia.
Desde la Facultad de Ciencias Naturales y Exactas de la Universidad del Valle se destaca este logro como un ejemplo del impacto que puede tener la formación científica impartida en la institución, así como de la proyección internacional de sus egresados en escenarios de investigación de alto nivel.
Lea el paper:https://doi.org/10.1038/s41586-025-10074-2